Metano monoossigenasi

Le SMMO hanno un centro di ferro binucleare collegato da legami µ-oxo e carbossilato dove avviene la riduzione dell’ossigeno e l’idrossilazione del metano. Una proteina solfuro di ferro e una flavoproteina trasportano gli elettroni NADH attraverso i cofattori FAD al sito attivo di idrossilazione. Vale la pena menzionare che oltre agli sMMO che contengono un centro di ferro a ponte con un atomo di ossigeno, ci sono anche pMMO che usano il rame nel loro sito attivo. Anche se alcuni propongono che i pMMO utilizzino anche il ferro. Le strutture di entrambe le proteine sono state determinate mediante cristallografia a raggi X. La meglio caratterizzata è l’idrossilasi (MMOH) che fa parte degli sMMO. Quando si studia con la cristallografia a raggi X si possono osservare due diversi stati il MMOHox e il MMOHred, nel caso del primo ognuno dei centri di ferro è esacoordinato, legato da uno ione idrossido, un legante bidentato Glu γ-etil carbossilato, e una molecola d’acqua. Nel caso di MMOred i centri di ferro cambiano stato di coordinazione a 5 e questo è il modo in cui il cluster del diossigeno viene attivato.

Significato biologicoModifica

La reazione effettuata dagli MMO è il primo passo nel percorso metabolico dei batteri metanotrofi che consumano metano come unica fonte di carbonio ed energia.

subunità pMMO

La subunità pmoA (27 kDa) di pMMO è il marcatore genetico più comunemente usato per il rilevamento dei metanotrofi, poiché questa forma di monoossigenasi del metano è presente in quasi tutti i metanotrofi.

Fino a tempi relativamente recenti si credeva che i metanotrofi fossero in grado di ossidare il metano solo a concentrazioni superiori a quelle presenti nell’atmosfera, tuttavia in alcuni metanotrofi di tipo II è stato recentemente trovato un secondo operone che permette loro di ossidare il metano a concentrazioni uguali o inferiori a quelle presenti nell’atmosfera. Questo perché codificano un diverso isoenzima di tipo pMMO.

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