Méthane monooxygénase

Les SMMO possèdent un centre de fer binucléaire ponté par des liaisons µ-oxo et carboxylate où se déroulent la réduction de l’oxygène et l’hydroxylation du méthane. Une protéine de sulfure de fer et une flavoprotéine transportent les électrons du NADH via les cofacteurs FAD vers le site actif de l’hydroxylation. Il convient de mentionner qu’en plus des sMMO qui contiennent un centre diironique ponté par un atome d’oxygène, il existe également des pMMO qui utilisent du cuivre dans leur site actif. Bien que certains proposent que les pMMOs utilisent aussi le fer. Les structures des deux protéines ont été déterminées par cristallographie aux rayons X. La mieux caractérisée est l’hydroxylase (MMOH) qui fait partie des sMMOs. Lorsqu’on l’étudie par cristallographie aux rayons X, on peut observer deux états différents : le MMOHox et le MMOHred. Dans le cas du premier, chacun des centres du fer est hexacoordonné, ponté par un ion hydroxyde, un ligand bidenté Glu γ-éthyl carboxylate et une molécule d’eau. Dans le cas de MMOred, les centres de fer changent d’état de coordination à 5 et c’est ainsi que le cluster de dioxygène est activé.

Importance biologiqueEdit

La réaction réalisée par les MMO est la première étape de la voie métabolique des bactéries méthanotrophes qui consomment du méthane comme seule source de carbone et d’énergie.

Sous-unité pMMO

La sous-unité pmoA (27 kDa) de la pMMO est le marqueur génétique le plus couramment utilisé pour la détection des méthanotrophes, car cette forme de méthane monooxygénase est présente chez presque tous les méthanotrophes.

Jusqu’à une date relativement récente, on pensait que les méthanotrophes étaient capables d’oxyder le méthane uniquement à des concentrations supérieures à celles trouvées dans l’atmosphère, cependant un second opéron a récemment été découvert chez certains méthanotrophes de type II qui leur permet d’oxyder le méthane à des concentrations égales ou inférieures à celles trouvées dans l’atmosphère. Cela est dû au fait qu’ils codent pour une isoenzyme de type pMMO différente.

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