A monooxigenase de metano

SMMOs têm um centro de ferro binuclear ligado por ligações de µ-oxo e carboxilato onde ocorre a redução do oxigénio e a hidroxilação do metano. Uma proteína de sulfato de ferro e uma flavoproteína transportam os electrões NADH através de cofactores FAD para o local activo de hidroxilação. Vale a pena mencionar que, para além dos sMMOs que contêm um centro de di ferro ligado por um átomo de oxigénio, existem também pMMOs que utilizam cobre no seu local activo. Embora alguns proponham que os pMMO também utilizem ferro. As estruturas de ambas as proteínas foram determinadas por cristalografia de raios X. A melhor característica é a hidroxilase (MMOH) que faz parte dos sMMO. Quando estudados por cristalografia de raios X, podemos observar dois estados diferentes o MMOHox e o MMOHred, no caso do primeiro cada um dos centros de ferro é hexacoordenado, ligado por um ião hidróxido, um Glu bidentado γ-ethyl carboxylate ligand, e uma molécula de água. No caso do MMOred, os centros de ferro mudam o estado de coordenação para 5 e é assim que o cluster de oxigénio é activado.

Importância BiológicaEditar

A reacção realizada pelos MMO é o primeiro passo na via metabólica das bactérias metanotróficas que consomem metano como sua única fonte de carbono e energia.

subunidade pMMO

A subunidade pmoA (27 kDa) do pMMO é o marcador genético mais utilizado para a detecção de metanotrofos, uma vez que esta forma de monooxigenase de metano está presente em quase todos os metanotrofos.

Até relativamente recentemente acreditava-se que os metanotrofos eram capazes de oxidar o metano apenas a concentrações superiores às encontradas na atmosfera, no entanto, foi recentemente encontrado um segundo ópero em alguns metanotrofos de tipo II que lhes permite oxidar o metano a concentrações iguais ou inferiores às encontradas na atmosfera. Isto é porque codificam uma isoenzima do tipo pMMO diferente.

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